Nombres
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Matricula
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Pérez Pérez Andrea Dayanara
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I130053
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Zarate Vázquez Daniela Grisel
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I130064
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García Gonzalez Leydi Karina
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I130044
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Castillo Narváez Fabiola Alejandra
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I130068
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No. De
equipo
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Nombre
de la materia:
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Biología celular
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Nombre
del facilitador:
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Dra.
Ana Olivia cañas Urbina
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PROTEÍNAS
.La proteínas son las responsables de la
formación y reparación de los tejidos, interviniendo en el desarrollo corporal
e intelectual. Estos elementos químicos se agrupan para formar unidades
estructurales (monómeros) llamados aminoácidos a los cuales se consideran como
los "ladrillos de los edificios moleculares proteicos". Estos
edificios macromoleculares se construyen y desmoronan con gran facilidad dentro
de las células, y a ello debe precisamente la materia viva su capacidad de
crecimiento, reparación y regulación.
Estructura
primaria
La estructura primaria es la secuencia de
aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena
polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de
una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte
Estructura secundaria
La
estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el
espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis
de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una
disposición espacial estable, la estructura secundaria.
Existen
dos tipos de estructura secundaria:
Estructura
terciaria
La
estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria
de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación
globular.
En
definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria
y por tanto la terciaria.
Esta
conformación globular facilita la solubilidad
en agua y así realizar
funciones de transporte,
enzimáticas, hormonales, etc.
Estructura terciaria
La
estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria
de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación
globular.
En definitiva,
es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto
la terciaria..
Esta
conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones
de transporte , enzimáticas , hormonales, etc.
Esta
conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces
entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
El puente disulfuro entre los radicales de
aminoácidos que tiene azufre.
Los puentes de hidrógeno
Los puentes eléctricos
Las interacciones hifrófobas.
Estructura cuaternaria
Esta
estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de
varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo
proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de
protómero.
El número
de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la
hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta
de 60 unidades proteícas.
Clasificacion
Las
proteínas poseen veinte aminoácidos, los cuales se clasifican en:
Glicina,
alamina, valina, leucina, isoleucina, fenil, alanina, triptófano, serina,
treonina, tirosina, prolina, hidroxiprolina, metionina, cisteína, cistina,
lisina, arginina, histidina, ácido aspártico y ácido glutámico.
Según su composición
Pueden
clasificarse en proteínas "simples" y proteínas
"conjugadas".
Las
"simples" o "Holoproteínas" son aquellas que al
hidrolizarse producen únicamente aminoácidos, mientras que las
"conjugadas" o "Heteroproteínas" son proteínas que al
hidrolizarse producen también, además de los aminoácidos, otros componentes
orgánicos o inorgánicos. La porción no protéica de una proteína conjugada se
denomina "grupo prostético". Las proteínas cojugadas se subclasifican
de acuerdo con la naturaleza de sus grupos prostéticos.
La
siguiete tabla muestra la clasificación completa.
CONJUGADAS
CONJUGADAS
|
|
NOMBRE
|
COMPONENTE NO PROTEICO
|
Nucleoproteínas
|
Acidosnucléicos
|
Lipoproteínas
|
Lípidos
|
Fosfoproteínas
|
Grupos fosfato
|
Metaloproteínas
|
Metales
|
Glucoproteínas
|
Monosacáridos
|
Glucoproteínas
Ribonucleasa
Mucoproteínas
Anticuerpos
Hormona luteinizante
Lipoproteínas
De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.
Nucleoproteínas
Nucleosomas de la cromatina
Ribosomas
Cromoproteínas
Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno
Citocromos, que transportan electrones
Simples
Globulares
Prolaminas:Zeína (maíz),gliadina (trigo), hordeína (cebada)
Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina
(leche)
Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,tirotropina
Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.
Fibrosas
Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.
Elastinas: En tendones y vasos sanguineos
Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)
Según su
conformación
Se entiende como conformación, la orientación tridimensional que
adquieren los grupos característicos de una molécula en el espacio, en virtud
de la libertad de giro de éstos sobre los ejes de sus enlaces . Existen dos
clases de proteínas que difieren en sus conformacxiones características: "proteínas fibrosas" y
"proteínas globulares".
Las proteínas fibrosas se constituyen por cadenas polipeptídicas
alineadas en forma paralela. Esta alineación puede producir dos
macro-estructuras diferentes: fibras que se trenzan sobre si mismas en grupos
de varios haces formando una "macro-fibra", como en el caso del
colágeno de los tendones o la a-queratina del cabello; la segunda posibilidad
es la formación de láminas como en el caso de las b-queratinas de las sedas
naturales.
Las proteínas fibrosas poseen alta resistencia al corte por lo que son
los principales soportes estructurales de los tejidos; son insolubles en agua y
en soluciones salinas diliudas y en general más resistentes a los factores que
las desnaturalizan.
Las proteínas globulares son conformaciones de cadenas polipeptídicas
que se enrollan sobre si mismas en formas intrincadas como un "nudillo de
hilo enredado" . El resultado es una macro-estructura de tipo esférico.
La mayoría de estas proteínas son solubles en agua y por lo general
desempeñan funciones de transporte en el organismo. Las enzimas, cuyo papel es
la catálisis de las reacciones bioquímicas, son proteínas globulares.
Según su función
La diversidad en las funciones de las proteínas en el organismo es quizá
la más extensas que se pueda atribuir a una familia de biomoléculas.
Enzimas: Son proteínas cuya
función es la "catalisis de las reacciones bioquímicas". Algunas de
stas reacciones son muy sencillas; otras requieren de la participación de
verdaderos complejos multienzimáticos. El poder catalítico de las enzimas es
extraordinario: aumentan la velocidad de una reacción, al menos un millon de
veces.
Las enzimas pertenecen al grupo de las proteínas globulares y muchas de
ellas son proteínas conjugadas.
Proteínas de
transporte: Muchos iones y moléculas específicas son transportados por proteínas
específicas. Por ejemplo, la hemoglobina transporta el oxígeno y una porción
del gas carbónico desdes y hacia los pulmones, respectivamente. En la memebrana
mitocondrial se encuentra una serie de proteínas que trasnportan electrones
hasta el oxígeno en el proceso de respiración aeróbica.
Proteínas del
movimiento coordinado: El músculo está compuesto por una variedad de
proteínas fibrosas. Estas tienen la capacidad de modificar su estructura en
relación con cambios en el ambiente electroquímico que las rodea y producir a
nivel macro el efecto de una contracción muscular.
Proteínas
estructurales o de soporte: Las proteínas fibrosas como el colágeno y las
a-queratinas constituyen la estructura de muchos tejidos de soporte del
organismo, como los tendones y los huesos.
Anticuerpos: Son proteínas
altamenmte específicas que tienen la capacidad de identificar susustancias
extrañas tale como los virus, las bacterias y las células de otros organismos.
Proteoreceptores: Son proteínas que
participan activamente en el proceso de recepción de los impulsos nerviosos
como en el caso de la "rodapsina" presente en los bastoncillos de la
retina del ojo.
Hormonas y
Proteínas represoras: son proteínas que participan en la regulación de procesos metabólicos;
las proteínas represoras son elementos importantes dentro del proceso de
transmisión de la información genética en la bisíntesis de otras moléculas.
Importancia en el
organismo
Debe aportarse en la alimentación diaria al menos 0,8 gramos de
proteínas por kg al día.
Una capacidad inmune adecuada requiere de una alimentación mixta, es
decir mezclar proteínas en cada comida. Esto es necesario para constituir una
adecuada estructura de ladrillos de las proteínas, conocidos como aminoácidos.
Diariamente se recambia el 1 a 2% de nuestras proteínas, razón por la
que debemos ingerir dicha cantidad.
Existen aminoácidos indispensables para la salud dado que el organismo
es incapaz de sintetizarlos si no se ingieren.
Estos ladrillos (aminoácidos) se conocen como esenciales y constituyen
los factores limitantes para alcanzar la óptima nutrición proteica.
Los cereales son deficitarios en dos: la treonina y lisina (trigo) o
triptofano y lisina (el maíz).
Los lácteos de vaca son deficitarios en metionina, cisteína y hoy semi
deficitarios en triptofano.
El pescado, pollo,vacuno, tubérculos (papas) y leguminosas (porotos
lentejas,etc) son deficitarias en cisteína y metionina.
El huevo es deficitario en metionina para el adulto.
La mal nutrición provoca: Reducción de la competencia inmune, vale decir
la respuesta específica de anticuerpos y de glóbulos blancos disminuye.
La respuesta inflamatoria de fase aguda se reduce considerablemente.
La restrición proteica reduce la síntesis del antioxidante y protector
más importante de nuestras células, el glutation. Su deficiencia es secundaria
a una pobre ingesta de sus precursores aminoácidicos, el glutamato, la glicina
y la cisteína.
Su déficit reduce la capacidad de limpiar los productos de desechos que
los microorganismos nos dejan, los conocidos Radicales Libres. Estos actúan
prolongando el daño a las células propias y de paso aumentan el riesgo de un
cáncer, promovido por una infección de un virus, por ejemplo la hepatitis B o
por la ingestión de productos químicos inductores o promotores de cáncer, por
ejemplo pesticidas, toxinas de hongos, etc.
La falta de proteína produce vulnerabilidad a las infecciones en nuestro
organismo lo que se manifiesta en el pulmón y en el intestino delgado.
En ambos, la secreción continua de mucosidades permite un verdadero
barrido de las sustancias dañinas, entre ellos sustancias potencialmente
cancerígenas y también de microrganismos infecciosos que pudieron entrar.
Esta sustancia viscosa constituida por azúcares y proteínas
(glucoproteínas) es de secreción constante y requiere del aporte de proteínas
adecuado, si este aporte falla en cantidad o calidad (falta de ciertos
aminoácidos conocidos como cisteína o treonina) el mucus será pobre o de mala
calidad reduciendo nuestra capacidad de defensa
Propiedades
Especificidad
Las
propiedades de las proteínas dependen de la estructura tridimensional en el
medio acuoso, es decir, de los aminoácidos que se disponen en su superficie,
que son los que constituyen el centro activo; también de los aminoácidos que se
disponen hacia el interior, ya que son los que dan rigidez y forma a la
proteína.
Cada
proteína tiene una conformación según su estructura primaria. Así, un pequeño
cambio en la secuencia de aminoácidos provoca cambios en la estructura
primaria, secundaria, terciaria, y por tanto pérdida de la actividad biológica.
Solubilidad
Las
proteínas globulares son solubles en agua, debido a que sus radicales polares o
hidrófilos se sitúan hacia el exterior, formando puentes de hidrógeno con el
agua, constituyendo una capa de solvatación. Esta solubilidad varía dependiendo
del tamaño, de la forma, de la disposición de los radicales y del pH.
Desnaturalización
Pérdida de
la estructura tridimensional o conformación, y por tanto también de la
actividad biológica. Se produce al variar la temperatura, presión, pH,
electronegatividad, etc. Esto provoca la rotura de los puentes de hidrógeno que
mantienen las estructuras secundaria y terciaria, y las proteínas se convierten
en fibras insolubles en agua. Si las condiciones son suaves, el proceso es
reversible, y si el cambio es más drástico, es irreversible.
Síntesis de las proteinas
Las
instrucciones para la síntesis de las proteínas están codificadas en el ADN del
núcleo. Sin embargo el ADN no actúa directamente, sino que transcribe su
mensaje al ARNm que se encuentra en las células, una pequeña parte en el núcleo
y, alrededor del 90% en el citoplasma. La síntesis de las proteínas ocurre como
sigue:
El ADN del
núcleo transcribe el mensaje codificado al ARNm. Una banda del ADN origina una
banda complementaria de ARNm.
El ARN
mensajero formado sobre el ADN del núcleo, sale a través de los poros de la
membrana nuclear y llega al citoplasma donde se adhiere a un ribosoma. Allí
será leído y descifrado el código o mensaje codificado que trae del ADN del
núcleo.
El ARN de
transferencia selecciona un aminoácido específico y lo transporta al sitio
donde se encuentra el ARN mensajero. Allí engancha otros aminoácidos de acuerdo
a la información codificada, y forma un polipéptido. Varias cadenas de
polipéptidos se unen y constituyen las proteínas. El ARNt queda libre.
Indudablemente
que estos procesos de unión o combinación se hacen a través de los tripletes
nucleótidos del ARN de transferencia y del ARN mensajero. Además los ribosomas
se mueven a lo largo del ARN mensajero, el cual determina qué aminoácidos van a
ser utilizados y su secuencia en la cadena de polipéptidos. El ARN ribosómico,
diferente del ARN y del ARNt y cuya estructura se desconoce, interviene también
en el acoplamiento de aminoácidos en la cadena proteica.
Las
proteínas formadas se desprenden del ribosoma y posteriormente serán utilizadas
por las células. Igualmente el ARN de transferencia, es "descargado"
y el ARN mensajero ya "leído" se libera del ribosoma y puede ser
destruido por las enzimas celulares o leído por uno o más ribosomas.
La
síntesis de las proteínas comienza por consiguiente en el núcleo, ya que allí
el ADN tiene la información, pero se efectúa en el citoplasma a nivel de los
ribosomas.
Link de referencia:
http://www.profesorelinea.cl/CienciasProteinasEstruct.htm
Nota: formato realizado por Daniela Grisel Zarate Vazquez
LEYDI KARINA GARCIA GONZALEZ
FABIOLA ALEJANDRA CASTILLO NARVAEZ
ANDREA DAYANARA PEREZ PEREZ
Lípidos
Son macromoléculas
formadas por cadenas largas de hidrocarburos
Características de
los lípidos:
·
Son insolubles en agua
·
Son solubles en solventes orgánicos,
(cloroformo, éter o benceno)
·
Son almacenadoras de energía de las células.
Clasificación de los lípidos
Ácidos grasos
Una de
las funciones más importantes de los ácidos grasos es la construcción de membranas en las células
Tipos de ácidos grasos
Estructura química de los ácidos grasos saturados
e insaturados, fig.1: en el ácido palmítico se observan solo enlaces simples de
C-C y el ácido oleico hay dobles enlaces
C-C.
Ácidos grasos más comunes.
Ácidosgrasos trans.
Son un tipo de grasa que
se forma cuando el aceite líquido se transforma en una grasa sólida añadiendo
hidrógenos. Este proceso se llama hidrogenación
y sirve para incrementar el tiempo de vida útil de los alimentos. Así se
obtienen grasas y
aceites para freírque son muy útiles para la industria
alimentaria, puesto que ayudan a mejorar la perdurabilidad, el sabor y la
textura de los productos. Sin embargo, la mayoría de las grasas trans de nuestra
alimentación provienen dealimentos
procesados preparados con aceites vegetales parcialmente hidrogenados: margarinas,
bollería industrial, galletas, patatas fritas. Investigaciones recientes han
indicado que este tipo de grasas pueden ser nocivas para la salud,
fundamentalmente debido a que elevan
el colesterol "malo".
Conceptos cis y trans.
En condiciones de hidrogenación
parcial, un doble enlace puede cambiar de configuración cis a trans.
Estos
conceptos describen la orientación de los átomos de hidrogeno con respecto al
doble enlace
Cis:
significa “en el mismo lado”
Trans:
“en el lado opuesto”
Estructura general de un triglicérido
Estos compuestos son esteres del glicerol y
tres ácidos grasos y constituyen la forma principal de almacenamiento de grasas
en las plantas y en los animales.
Fosfolípidos.
Son sólidos
cerosos que forman parte de las membranas de las células y son muy necesarios
porque en ellas se lleva a cabo el transporte de lípidos en el organismo.
Contiene
glicerol dos ácidos grasos, un grupo fosfato y compuesto nitrógeno.
Glucolipidos.
Los glucolipidos
tienen un grupo azúcar y no un grupo fosfato, el grupo azúcar es
generalmente galactosa pero también
puede ser glucosa.
Esteroides
Se conocen como esteroides a los lípidos no saponificables su estructura está compuesta de tres anillos y un ciclo pentano
En la siguiente tabla se contemplan los
esteroides más comunes y la función de cada uno de ellos.
Colesterol
El colesterol es un tipo de esterol, el
colesterol forma parte de todas las membranas celulares.
Podemos encontrar el colesterol en nuestra
vida diaria cuando consumimos en las yemas de los huevos y carnes.
Membranas celulares
Son importantes en los organismos vivientes
para realizar diversas funciones, estas permiten tener el control del paso de
las sustancias que le son útiles a las células, le da forma a la célula y controla
el movimiento celular están compuestas principalmente por lípidos y proteínas.
Bibliografía:
Bloomfield, M. (1993). Química de los Organismos Vivos.
México: Limussa.
Hernandez Rodríguez, M. (1999). Tratado de
nutrición . Madrid: Díaz de Santos
Mc Gilvery, R. (Barcelona). Conceptos
bioquímicos. 1977: Reverté
http://www.muyinteresante.es/salud/preguntas-respuestas/ique-son-las-grasas-trans
nota: formato realizado por Leydi Karina Garcia Gonzalez
DANIELA GRISEL ZARATE VAZQUEZ
FABIOLA ALEJANDRA CASTILLO NARVAEZ
ANDREA DAYANARA PEREZ PEREZ
